고염에서 자라는 원시 박테리아인 Halococcus agglomeratus에서 Thiol-specitic antioxidant 활성을 보이는 분자량이 22-kDa 인 항산화 단백질을 순수 분리 정제하여 항산화 활성의 특성을 조사하였다. 그 결과 진핵 세포의 만 Thiol-specitic antioxidant protein ( TSA or TRx)과 유사한 활성을 갖는 것을 확인 할 수 있었다 . 정제 된 Thiol-specitic antioxidant protein은 환원제로 thiol 성분을 갖는 비효소적 금속 촉매 산화계 (Fe3+, O2, DTT 또는 2-mercapteothanol : thiol-MCO system) 에 의하여 Glutamine Synthetase (GS)의 불활성화를 방어하고 Ascorbate 같은 nonthiol 성 환원제를 갖는 금속 촉매 산화계 (Fe3+, O2, Ascorbate: nonthiol-MCO system) 에 의해서는 GS 의 불활성화를 방어하지 못하였다. 이것은 환원형 thiol 성분이 항산화 단백질의 항산화 활성에 전자 공여체로 요구되어 지기 때문이라고 판단된다. 이 단백질은 다른 TPx 와는 다르게 100%의 활성을 나타내려면 NaCl의 농도가 500mM이상이 되어야 한다. 이상의 결과는 원시 박테리아 에도 TPx 가 존재하여 활성 산소종을 제거하는 생화학적 역할을 수행함을 시사하고 있다.
배재대학교 자연과학대학 생명공학과
최용수, 차미경, 김일한*